Los desvían el plano de polarización cuando un rayo

Los aminoácidos son la base del
transcurso vital debido a que son necesarios para los procesos metabólicos,
cumplen varias funciones tales como el transporte de nutrientes y el
almacenamiento de agua, grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y
vitaminas. La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia
de un carbono central alfa unido a un grupo carboxilo (COOH), un grupo amino
(NH2), un hidrógeno y el radical “R” que representa la cadena lateral,
diferente y específica para cada aminoácido. 
(Investigadores, 2011).              

Estos tienen varias propiedades y
entre las principales están las propiedades ácido-básicas que obedecen a la ley
que dice que cualquier aminoácido al ionizarse puede comportarse tanto como
ácido o como base; las ópticas establecen que todos los aminoácidos a excepción
de la glicina tienen el carbono alfa asimétrico lo que le otorga su actividad
óptica que se refiere a que sus disoluciones desvían el plano de polarización
cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa, las propiedades químicas son
aquellas que pueden afectar al grupo carboxilo, al grupo amino o al grupo
“R”.  (Investigadores, 2011).
En cuanto a su clasificación, igualmente se clasifican en tres grupos: los
aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser producidos por el cuerpo
por lo que deben provenir de otros alimentos, hay nueve aminoácidos esenciales
que son la histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano y valina. Los aminoácidos no esenciales son aquellos que nuestro
cuerpo es capaz de producir por sí solo, estos son la alanina, aspargina, ácido
aspártico y ácido glutámico. Los aminoácidos condicionales por lo general no
son esenciales e incluyen la arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina,
ornitina, prolina y serina. (Aminoacidos, 2017).

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Debido a su estructura peptídica
y la presencia de grupos “R” los aminoácidos pueden reaccionar con ciertos
agentes provocando productos con colores determinados. Gracias a estas reacciones
se los puede determinar cualitativa y cuantitativamente. Al haber variaciones
en la composición de los estos, se presentan diferentes colores para una misma
reacción, relacionados con la naturaleza del aminoácido analizado. (Cascabelas, 2017)

 

·        
Prueba de
Ninhidrina: Aquí las sustancias que presentan al menos un grupo amino y un
carboxilo libre reaccionarán con la ninhidrina, se manifiesta su presencia
debido a la aparición de un color amarillo. Algunas soluciones de amonio y
amina dan la coloración característica debido a oxidación y reducción
intramolecular de la ninhidrina en presencia de amoníaco. Los aminoácidos
porina e hidroxiprolina que no poseen un grupo amino sino imino, dan un color
rojo que pasa a ser amarillo. 

·        
Prueba de
Biuret: es una prueba general para polipéptidos ya que reconoce las uniones
peptídicas. Cuando existe su presencia aparece un color violeta. Se añade NaOH
al 10 % y 1 % (CuSO4), hasta la aparición de un color violeta, azul o amarillo.
El color violeta indica la reacción positiva. Azul o
amarillo hay aminoácidos, violeta hay proteínas y polipéptidos.

·        
Prueba de
coagulación: Sirve para identificar albúminas, globulinas, glutelinas y
prolaminas. Su presencia se hace evidente por la formación de un coágulo, se
cree que ocurre cierta deshidratación de la molécula proteica.

·        
Prueba de
sulfato de amonio: Los aminoácidos son precipitados por soluciones
concentradas en sales de amonio, la precipitación de debe a la neutralización y
deshidratación de la molécula seguida de agregación y precipitación.  

·        
Prueba
xantoprotéica: Aquí se reconoce a los aminoácidos que poseen al grupo
bencénico como la tirosina, fenilalanina, triptófano. Se reconoce su presencia
por la aparición de un color amarillo o verde debido a la formación de
nitrocompuestos.

·        
Prueba de
grupos SH: Aquí se identifican aminoácidos azulfurados y las proteínas que
los contienen, se reconoce su presencia por una coloración negra o gris.

·        
Prueba de
Sakaguchi: se identifica la arginina y proteínas ya que casi todas poseen
dicho aminoácido. Aparece un color rojo y se debe a la presencia del grupo
guanidina.

·        
Prueba de
Millón: se produce una reacción debido a la presencia del grupo
hidroxifeníllico en una molécula proteica. La tirosina, fenol y timol dan positiva
la reacción, se debe a la formación del complejo oxido de mercurio y fenol.

(Cascabelas, 2017)